Bioch. - Enzima proteolitico appartenente alla
classe delle idrolasi. Inizialmente isolato da
Bacillus subtilis, questo
enzima rientra nel gruppo delle serinaproteasi poiché contiene un residuo
di serina indispensabile per la sua attività catalitica. Il meccanismo
d'azione e gli amminoacidi presenti nel sito catalitico sono del tutto simili a
quelli della chimotripsina ma le strutture primaria, secondaria e terziaria non
presentano alcuna analogia né con la chimotripsina né con le altre
serinaproteasi dei vertebrati. Su scala industriale la
s. viene
utilizzata come additivo enzimatico nei normali detersivi per biancheria a causa
della sua spiccata affinità con le proteine che solitamente sporcano i
tessuti. Un tempo inattivato dalla candeggina per ossidazione di uno specifico
residuo di metionina, oggi tale enzima, grazie alle tecniche di manipolazione
genetica, è stato reso insensibile all'azione della candeggina ed
è quindi utilizzabile anche in sua presenza.