Amminoàcido.

Composto chimico organico che presenta nelle sue molecole uno o più gruppi amminici ( ¾NH₂) e uno o più gruppi carbossilici ( ¾COOH). Una prima classificazione degli a. viene fatta in funzione della posizione relativa del gruppo amminico rispetto al gruppo carbossilico. La formula generale di un a. varia secondo questa classificazione. Gli -a., cioè gli a. in cui il gruppo amminico e il gruppo carbossilico sono legati allo stesso atomo di idrogeno, sono i più importanti, dato che si ottengono dall'idrolisi delle proteine e sono quindi i costituenti fondamentali delle cellule di tutti gli organismi viventi. • Encicl. - Nel XIX sec. furono compiuti i primi studi sugli a. Nel 1806 i chimici francesi P.J. Robiquet e N.L. Vaquelin isolarono dal succo degli asparagi l'asparagina, ammide dell'acido aspartico. Nel 1810 l'inglese W.H. Wollaston isolò la cistina e nel 1820 il chimico francese H. Braconnot isolò la glicerina e la leucina dai prodotti di idrolisi delle proteine. Il chimico tedesco J. von Liebig dimostrò come gli a. fossero i costituenti delle proteine e impostò i primi studi sul metabolismo dei composti azotati. ║ Nomenclatura: la nomenclatura degli a. si richiama a quella degli acidi carbossilici sostituiti; il gruppo amminico è indicato con un numero o con una lettera dell'alfabeto greco per quanto riguarda la sua posizione, oltre che con il prefisso ammino. La maggior parte degli a. viene indicata con un nome tradizionale, che nulla ha a che vedere con quello normalizzato. A volte si usa una nomenclatura mista, indicando col nome tradizionale l'acido e con la posizione numerica o alfabetica la presenza del sostituente amminico. ║ Stato naturale: gli a. sono molto diffusi in natura come costituenti delle proteine, quindi combinati fra loro, e anche come acidi liberi, siano essi prodotti di decomposizione delle proteine o sostanze presenti nei tessuti viventi, che servono a queste sintesi delle proteine stesse. Acidi liberi si trovano anche nel terreno, prodotti dalla decomposizione di sostanze organiche o anche sintetizzati da certe piante come fissazione dell'azoto. Le proteine e alcuni ormoni sono dei polipeptidi, cioè delle molecole composte da un certo numero, di solito elevato, di molecole di a. legate fra loro con il cosiddetto legame peptidico -CONH. Questo legame si forma fra le molecole di due a. per reazione fra il gruppo amminico di una e il gruppo carbossilico dell'altra: si ha una condensazione con eliminazione di una molecola d'acqua. Negli organismi viventi gli a. possono essere presenti in quantità diverse secondo la loro funzione. Alcuni (l'acido glutammico, l'acido aspartico e i loro derivati) giocano un ruolo fondamentale nei processi in cui interviene l'azoto, e sono quindi alquanto abbondanti. Altri invece vengono utilizzati dall'organismo (che li assorbe attraverso il cibo o li sintetizza) per sintetizzare le proteine e altri composti; questi composti sono in generale presenti nei tessuti viventi con tenori assai bassi. Questo fa ipotizzare un delicato e sensibilissimo meccanismo di regolazione in base al quale ogni organismo sintetizza solo gli a. che gli servono e nell'esatta quantità che gli serve per la costruzione delle proteine. Esiste una retroazione di tipo chimico per cui la quantità di a. formata agisce direttamente sul meccanismo della sua formazione. Quando un a. è presente in concentrazione troppo bassa, la sua sintesi viene stimolata; viceversa se esso è presente in eccesso la sua sintesi viene ritardata. Negli organismi viventi sono poi presenti numerosi a. che non entrano nella costituzione delle proteine (per l'uomo citiamo la -alanina, l'acido amminoadipico, l'acido -amminoburritico, la citrullina, la creatina, la omoserina, la ornitina, la taurina). Sulla funzione di questi a. liberi esistono diverse teorie discordanti; la più accreditata è che siano prodotti intermedi della decomposizione di certe altre sostanze, a. compresi, oppure prodotti intermedi della formazione di certe sostanze diverse dalle proteine. ║ Separazione e analisi: gli a. sono raramente allo stato libero e quasi mai allo stato puro. Generalmente per l'analisi di questi acidi o anche delle proteine è necessario procedere a un frazionamento della loro miscela. Dalle proteine gli a. si ottengono per idrolisi, cioè per rottura dei legami peptidici a mezzo di acqua. L'idrolisi è necessaria per poter determinare la natura delle proteine in esame, per poterle cioè trasformare nella miscela di a. da frazionare. Una volta ottenuta una miscela di a., questi vengono frazionati e riconosciuti attraverso analisi strumentali, metodi chimici, microbiologici o enzimatici. ║ Metodi di preparazione: i principali metodi di preparazione degli a. sono i seguenti: 1) Amminazione di acidi alogenati. Si tratta di una reazione di sostituzione di un atomo di alogeno (ad esempio cloro) con il gruppo amminico, secondo lo schema:



La reazione si può compiere sia con ammoniaca liquida che in soluzione acquosa. 2) Amminazione riducente dei cheto-acidi. La reazione avviene bene solo sugli -cheto-acidi e porta naturalmente ad -a. Questa reazione avviene in presenza di ammoniaca, per effetto di un catalizzatore riducente (ad esempio alcoolato sodico); ha un interesse pratico proprio per la preparazione dell'alanina. 3) Riduzione di nitroderivati acidi. Questa reazione è analoga alla precedente ma non è necessaria la presenza di ammoniaca perché avvenga. 4) Transamminazione. Questa reazione consiste in uno scambio dei gruppi funzionali fra un a. e un cheto-acido; il primo perde il gruppo amminico e acquista un gruppo carbonilico, trasformandosi in cheto-acido; il secondo si comporta in modo diametralmente opposto, trasformandosi in un a. La reazione avviene secondo il seguente schema:


Una simile reazione può servire per preparare un a. da un altro che è di più facile sintesi per altre vie. Questa reazione predomina sulle altre negli organismi viventi. 5) Idrolisi degli amminonitrili. La reazione è estremamente facile e si può rappresentare nel seguente modo:



A loro volta gli amminonitrili possono essere preparati per diverse vie, a partire da un acido (o un'aldeide), acido cianidrico e ammoniaca o loro derivati. Questa reazione può anche essere condotta in uno stadio solo (sintesi di Strecker) con cloruro di ammonio e cianuro di potassio, in fase acquosa. 6) Sintesi di Erlenmeyer. Partendo da aldeidi (o acetone) e una acil-glicina, si ottiene per condensazione un prodotto ciclico che è un azlattone; per riduzione di questo e successiva idrolisi acida si ottiene l'a. Questa reazione è abbastanza generale, e può sfruttare la reattività del carbonile non solo delle aldeidi, ma anche di altre sostanze. Questa sintesi è utilizzata anche per la preparazione di a. contenenti un anello ciclico o eterociclico, eventualmente aromatico. 7) Sostituzione sull'estere malonico. Questa reazione sfrutta la reattività degli idrogeni del metilene dell'acido malonico per sintetizzare una vasta gamma di a-a. Si parte ad esempio da malonato di dietile (detto etere malonico); a uno dei due idrogeni metilenici viene sostituito un gruppo amminico (ad esempio con un ¼NO₂ operando una riduzione); sull'altro idrogeno si può sostituire un qualsiasi radicale R¼ (ad esempio una catena alifatica). Da questo prodotto si ottiene un a-a. per decarbossilazione, che elimina uno dei due gruppi ¼COOH sostituendolo con un atomo di idrogeno. Durante la reazione il gruppo amminico, molto sensibile, può essere protetto ad esempio con un radicale acilico che viene poi eliminato per idrolisi durante la decarbossilazione. Questa reazione è ampiamente sfruttata. ║ Proprietà: gli a. allo stato puro si presentano in condizioni ambiente come solidi cristallini, bianchi, generalmente dotati di sapore dolce. Sono composti alquanto stabili; per riscaldamento non fondono, ma si decompongono a temperature moderatamente elevate (la maggior parte fra 200 e 300° C). Sono stabili in soluzione acquosa e, salvo poche eccezioni, anche in ambiente acido o basico sia a freddo che a caldo. La maggior parte di essi è ben solubile in acqua; sono invece poco solubili in alcool etilico e in quasi tutti gli altri comuni solventi organici. Da una soluzione acquosa abbastanza concentrata possono essere quasi tutti cristallizzati per aggiunta di alcool etilico. Le loro proprietà fisiche assomigliano più a quelle di sali inorganici che alla maggior parte degli altri composti organici; in effetti si tratta di veri e propri sali, anche se un po' particolari. Infatti nella loro molecola sono presenti almeno un gruppo basico (l'amminico) e un gruppo acido (il carbossile). Pertanto si ipotizza che allo stato solido essi siano veri e propri ioni ibridi, dotati sia di una carica negativa che di una carica positiva; lo stesso ragionamento è applicabile con qualche limitazione anche allo stato di soluzione acquosa. Le molecole degli a. tendono quindi a comportarsi come se il gruppo amminico si trasformasse in gruppo ammonico quaternario, dotato di una carica positiva, e il carbossile si trasformasse in ione carbossilico, dotato di una carica negativa. Ciò equivale ad uno spostamento di un protone (atomo di idrogeno dotato di una carica positiva) dal carbossile al gruppo amminico. ║ Metabolismo: gli a. giocano un ruolo determinante nel metabolismo di tutti gli organismi viventi. Ogni specie è in grado di sintetizzare un certo numero di a. fra quelli di cui abbisogna. Se, come succede per l'uomo, l'organismo non è in grado di sintetizzare tutti quelli necessari per lo svolgimento dei suoi processi vitali, quelli che non sintetizza devono essere ingeriti fra gli alimenti, e vengono detti a. essenziali; gli altri (che vengono sintetizzati) sono detti di conseguenza a. non essenziali. Nell'uomo gli a. essenziali sono 8 (nei neonati 9): L-triptofano, L-fenilalanina, L-lisina, L-treonina, L-leucina, L-metionina, L-isoleucina, L-valina. Un neonato abbisogna anche di L-istidina. L'apporto di questi a. all'organismo deve essere equilibrato. La mancanza anche di uno solo di questi a. essenziali mette l'organismo nella condizione di non poterne utilizzare nessuno. Gli a. non essenziali per l'organismo umano vengono da esso sintetizzati attraverso una serie di reazioni controllate da accurati meccanismi di retroazione, in modo che siano preparati nelle esatte quantità che abbisognano. Tuttavia, nel caso che questi a. siano presenti nell'alimentazione, la biosintesi viene quasi a cessare e l'organismo preferisce assumerli dagli alimenti, risparmiando quindi energia. La concentrazione degli a. utili a un organismo può essere molto maggiore dentro la cellula che fuori di essa: il rapporto fra le due concentrazioni può anche essere di uno a mille. Questo fenomeno è stato spiegato con l'ipotesi che a livello di membrana cellulare siano presenti degli enzimi (permeasi) altamente specializzati, in grado di far penetrare gli a. all'interno della cellula. Ogni permeasi ha lo scopo di concentrare nella cellula solo uno specifico a. (o al massimo due). Mentre le piante sono in grado di sintetizzare tutti gli a. di cui hanno bisogno (e quindi non esistono per loro a. essenziali) a partire da azoto inorganico, attraverso le reazioni di organicazione dell'azoto, animali e batteri comprendono sia organismi in grado di sintetizzare tutti gli a. che gli servono sia organismi incapaci di sintetizzarne. ║ Fabbisogno di a.: riferendoci al corpo umano, si è già detto quali sono gli a. essenziali. Per gli altri amminoacidi non esistono n‚ quantitativi minimi n‚ massimi, dato che, se sono carenti, il corpo è in grado di sintetizzarli, mentre se sono in eccesso il corpo li metabolizza per produrre energia o altre sostanze che gli sono utili. Non è quindi fissata la loro quantità: una normale alimentazione che contenga quantità sufficienti di proteine è in grado di fornire all'organismo umano tutti gli a. di cui ha bisogno.