L'a. è un polimero lineare del glucosio (precisamente del D-glucosio); i residui del glucosio sono in esso legati per mezzo di legami tipo -glucosidici 1-4. La determinazione del peso molecolare medio delle molecole dell'a. ha fornito un valore di circa 50.000, che corrisponde all'unione media di 300÷350 residui di glucosio secondo il legame sopra detto. La sua formula di struttura può quindi essere rappresentata nel seguente modo:
avendo messo in evidenza le estremità della catena e l'elemento generico (fra parentesi quadre) che si ripete n volte, con n mediamente compreso fra 300 e 350. A differenza dell'a., l'amilopectina è sempre costituita da residui di glucosio, uniti fra loro non in modo da formare catene lineari, bensì catene reticolate. L'importanza dell'a. sta nel fatto che esso è un costituente di molti alimenti a base di carboidrati (pane, pasta, patate). Il meccanismo con cui viene distrutto per produrre energia è alquanto complesso. Esso viene dapprima trasformato in una soluzione o in una sospensione; indi viene attaccato dall'enzima -amilasi (presente nella saliva, nel sangue e nel succo pancreatico), che lo idrolizza per demolizione dei legami -glucosidici 1-4. Questo enzima è infatti specifico di questi legami. L'idrolisi si manifesta come una rapida diminuzione del peso molecolare, appurabile ad esempio osservando la capacità della soluzione di colorarsi con lo iodio, accompagnata da una altrettanto rapida riduzione della viscosità. Questo enzima attacca preferenzialmente i legami glucosidici 1-4 a partire dall'estremità non riducente della catena dell'a. (estremità di sinistra nella figura sopra riportata), producendo quindi del maltosio (carboidrato composto dall'unione di due residui di D-glucosio) insieme a piccole quantità di destrine e anche di glucosio. La reazione di idrolisi da parte della -amilasi è catalizzata dalla presenza di anioni quali il cloridrico (presente nello stomaco e nel sangue umano), il bromidrico, il nitrico, ecc. I prodotti di questa prima idrolisi vengono sottoposti a una idrolisi successiva. L'enzima maltasi attacca le molecole di maltosio formatesi nella prima demolizione dell'a. e le trasforma in glucosio; questo enzima è presente nel succo pancreatico, nel sangue, nel fegato e nell'intestino. Le destrine prodotte dall'amilasi vengono invece attaccate da un altro enzima, l'oligo-1,6-glucosidasi, presente nell'intestino, che le trasforma sempre in glucosio. A sua volta questo viene utilizzato dalle reazioni produttrici di energia dell'organismo attraverso una serie di trasformazioni il cui primo stadio è la sua trasformazione in D-glucosio-6-fosfato. Questo viene successivamente trasformato per intervento del nucleotide della trifosfopiridina che si riduce in gliceraldeide-3-fosfato e tre molecole di anidride carbonica. Tutte le reazioni di questa serie sono reversibili; le reazioni inverse sono particolarmente importanti nel regno vegetale, in quanto permettono a molte piante la sintesi dell'amido a partire da prodotti più semplici ottenuti per mezzo della funzione clorofilliana. Negli animali superiori e in particolare nell'uomo, il meccanismo di distruzione del glucosio per produrre energia è prevalentemente un altro, che comporta la demolizione del glucosio-6-fosfato (o semplicemente del glucosio) fino ad acido lattico; queste reazioni avvengono per intervento dell'ATP (adenosintrifosfato). Questo tipo di decomposizione del glucosio porta ad acido piruvico o ad acido lattico; in particolari fermentazioni (ad esempio di lieviti o di mosti) può poi portare anche direttamente ad anidride carbonica e alcool etilico; anche queste reazioni possono essere utilizzate da organismi per produrre energia. Per quanto riguarda l'amilopectina, le trasformazioni sono analoghe, ma non possono avvenire al 100% come l'a. con il semplice intervento della β-amilasi. Questo enzima infatti è in grado di attaccare la molecola, sempre a partire dall'estremità non riducente, ma non può proseguire la sua azione oltre il primo punto di reticolazione della molecola stessa. L'idrolisi completa è però sempre possibile in quanto interviene un secondo enzima, la -amilasi, che non viene bloccato dalle reticolazioni. Spezzati i legami in corrispondenza delle reticolazioni l'idrolisi, che prima si era limitata a decomporre circa il 55% della lunghezza della molecola, può proseguire. L'insieme degli enzimi -amilasi e -amilasi è talvolta detto anche semplicemente amilasi o diastasi. Pertanto l'amido introdotto come alimento può essere utilizzato tutto quanto completamente; la parte costituita d'a. è però utilizzata con maggior facilità rispetto alla parte costituita da amilopectina.